nefrНефрологияNephrology (Saint-Petersburg)1561-62742541-9439Pavlov First Saint-Petersburg State Medical University10.24884/1561-6274-2004-8-3-70-73nefr-864Research ArticleОРИГИНАЛЬНЫЕ СТАТЬИ. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНЫЕ ИССЛЕДОВАНИЯORIGINAL ARTICLES. EXPERIMENTAL INVESTIGATIONОБМЕН КАТАЛАЗЫ У КРЫС ПРИ ХРОНИЧЕСКОМ ГЛОМЕРУЛОНЕФРИТЕCATALASE METABOLISM IN RATS WITH CHRONIC GLOMERULONEPHRITISКирилловаН. В.KirillovaN. V.

Кафедра биохимии

ДебельМ. М.DebelM. M.

Кафедра биохимии

Санкт-Петербургская государственная химико-фармацевтическая академияRussian Federation200410032004837073Copyright © Кириллова Н.В., Дебель М.М., 20042004Кириллова Н.В., Дебель М.М.Kirillova N.V., Debel M.M.Данная работа распространяется под лицензией Creative Commons Attribution 4.0.This work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 License.https://journal.nephrolog.ru/jour/article/view/864

ЦЕЛЬЮ ИССЛЕДОВАНИЯ было изучение обмена каталазы у экспериментальных животных при хроническом гломерулонефрите. МАТЕРИАЛ И МЕТОДЫ. Работу проводили на беспородных белых крысах-самцах массой тела 140160 г. Экспериментальную модель гломерулонефрита (нефрит Хейманна) вызывали у лабораторных животных внутримышечным введением гомогената почек здоровых крыс в полном адъюванте Фрейнда. Исследование биохимических показателей у крыс определяли через 3 недели после аутоиммунизации животных. РЕЗУЛЬТАТЫ. В предыдущей работе нами было установлено, что при хроническом гломерулонефрите в результате окислительного стресса происходит резкое падением активности каталазы. Как показало проведенное исследование, это связано с резким угнетением скорости накопления (Ks) ферментативного белка (от 5 до 8 раз) в крови, почках и печени крыс при гломерулонефрите по сравнению с контрольными животными и приводит к достоверному снижению концентрации каталазы в этих тканях. Одновременно наблюдали, повидимому, компенсаторное уменьшение распада (Kd) ферментативного белка и, как следствие, увеличение времени его «полужизни» (t1/2), что в какой-то мере компенсировало дефицит новосинтезированных молекул каталазы. ЗАКЛЮЧЕНИЕ. В работе было однозначно установлено, что обнаруженное ранее достоверное падение активности каталазы в крови, почках и печени крыс при развитии гломерулонефрита обусловлено резким снижением скорости его биосинтеза / накопления в этих тканях.

THE AIM of the investigation was to study catalase metabolism in experimental animals with chronic glomerulonephritis. MATERIAL AND METHODS. The work was carried out in not thoroughbred male white rats with body mass 140160 g. Experimental model of glomerulonephritis (Heimann nephritis) was induced in experimental animals by intramuscular injecting homogenate of healthy rat kidneys in Freund’s adjuvant. The biochemical indices in rats were specified in three weeks after autoimmunization of the animals. RESULTS. It was found that chronic glomerulonephritis resulting from oxidative stress was followed by a sharp drop of catalase activity. It was shown to be due to a sharp inhibition of the rate of accumulation (Ks) of enzyme protein (from 5 to 8 times) in blood, kidneys and liver of the rats with glomerulonephritis as compared with control animals and to lead to a reliable decrease of catalase concentration in those tissues. At the same time the obviously compensatory decrease of decomposition (Kd) of the fermentative protein was observed and, as a result, a longer period of its «halflife» (t1/2) which in certain degree compensated the deficit of newly synthesized molecules of catalase. CONCLUSION. It was established that the earlier found reliable drop of catalase activity in blood, kidneys and liver of rats during the development of glomerulonephritis was due to sharply decreased rate of its biosynthesis / accumulation in these tissues.

гломерулонефритантиоксидантная защитная системаактивные формы кислорода (АФК)каталазабиосинтезраспадgliomerulonephritisantioxidant defense systemactive forms of oxygencatalasebiosynthesisdecompositionReferencesАльдебель ММ, Кириллова НВ. Окислительное повреждение белков при экспериментальном гломерулонефрите. Нефрология 2003; 6 (2): 7376Альдебель ММ, Кириллова НВ. Окислительное повреждение белков при экспериментальном гломерулонефрите. Нефрология 2003; 6 (2): 7376Halliwell B. Free radicals, antioxidants and human disease: curiosity, cause, or consequence. Lancet 1994; 344: 721724Halliwell B. Free radicals, antioxidants and human disease: curiosity, cause, or consequence. Lancet 1994; 344: 721724Fridovich I. Superoxide radical and Superoxide dismutase. Annu Rev Biochem 1995; 64: 97112Fridovich I. Superoxide radical and Superoxide dismutase. Annu Rev Biochem 1995; 64: 97112Escobar JA, Rubio MA, Lissi EA. SOD and catalase inactivation by singlet oxygen and peroxyl radicals. Free Radical Biol Med 1996; 20 (3 ): 285290Escobar JA, Rubio MA, Lissi EA. SOD and catalase inactivation by singlet oxygen and peroxyl radicals. Free Radical Biol Med 1996; 20 (3 ): 285290Fridovich I. Superoxide dismutase anion radical, superoxide dismutases, and related matters. J Biol Chem 1997; 272: 1851518517Fridovich I. Superoxide dismutase anion radical, superoxide dismutases, and related matters. J Biol Chem 1997; 272: 1851518517Wallace SS. Oxidative stress and the molecular biology of antioxidant defenses. In: Scandalios JG ed. CSHL Press, 1997; 4990Wallace SS. Oxidative stress and the molecular biology of antioxidant defenses. In: Scandalios JG ed. CSHL Press, 1997; 4990Западнюк ИП, Западнюк ВИ, Захария УА, Западнюк БВ. Лабораторные животные. Разведение, содержание, использование в эксперименте. Вища школа, Киев, 1983; 383Западнюк ИП, Западнюк ВИ, Захария УА, Западнюк БВ. Лабораторные животные. Разведение, содержание, использование в эксперименте. Вища школа, Киев, 1983; 383Альбини Б. Иммунопатология почки. Медицина, М., 1983; 116259Альбини Б. Иммунопатология почки. Медицина, М., 1983; 116259Butler E. Red cell metabolism. New York; London, 1975; 198Butler E. Red cell metabolism. New York; London, 1975; 198Chiga M, Redy J, Svoboda D. Degradation kinetics of liver catalase in rats treated with ethylαp chlorphenoxyisobutirate. Lab Invest 1971; 25: 4952Chiga M, Redy J, Svoboda D. Degradation kinetics of liver catalase in rats treated with ethylαp chlorphenoxyisobutirate. Lab Invest 1971; 25: 4952Schimke RT, Bradly MO. Properties of protein turnover in animal cells and a possible role for turnover in quality control of proteins. Proteinases and biological control. In: Reich E, Rifkin DE, Shaw E, eds. Gold Spring Harbor Lab., 1975; 2: 515 530Schimke RT, Bradly MO. Properties of protein turnover in animal cells and a possible role for turnover in quality control of proteins. Proteinases and biological control. In: Reich E, Rifkin DE, Shaw E, eds. Gold Spring Harbor Lab., 1975; 2: 515 530Price VE, Strerling WR, Tarantola VA, Rеchcingle MJ. The kinetics of catalase synthesis and distruction in vivo. J Biol Chem 1962; 237: 3468 – 3476Price VE, Strerling WR, Tarantola VA, Rеchcingle MJ. The kinetics of catalase synthesis and distruction in vivo. J Biol Chem 1962; 237: 3468 – 3476Смирнова ГВ, Музыка НГ, Глуховенко МН, Октябрьс кий ОН. Устойчивость к окислительному стрессу у штаммов E. coli, дефицитных по синтезу глутатиона. Биохимия 1999; 64 (10): 13181324Смирнова ГВ, Музыка НГ, Глуховенко МН, Октябрьс кий ОН. Устойчивость к окислительному стрессу у штаммов E. coli, дефицитных по синтезу глутатиона. Биохимия 1999; 64 (10): 13181324Fridovich I. Biological effects of the superoxide radical. Arch Biochem Biophys 1986; 247: 111Fridovich I. Biological effects of the superoxide radical. Arch Biochem Biophys 1986; 247: 111Arias IM, Dogle D, Schimke RT. Studies on the synthesis and dagradation of the endoplasmic reticulum of rat liver. J Biol Chem 1969; 244 (12): 33033315Arias IM, Dogle D, Schimke RT. Studies on the synthesis and dagradation of the endoplasmic reticulum of rat liver. J Biol Chem 1969; 244 (12): 33033315Jones GL, Msters CJ. On the turnover and proteolysis of catalase in tissue of the guinea pig and acatalasemic mice. Acta Biochem Biophys 1976; 173: 463489Jones GL, Msters CJ. On the turnover and proteolysis of catalase in tissue of the guinea pig and acatalasemic mice. Acta Biochem Biophys 1976; 173: 463489Loewen PC. Molecular Biology of free radical scavering systems. Laboratory Press Cold Spring Harbor, NewYork, 1992; 97115Loewen PC. Molecular Biology of free radical scavering systems. Laboratory Press Cold Spring Harbor, NewYork, 1992; 97115Копылов ПХ. Изучение биосинтеза и посттрансляционного созревания отдельных молекулярных форм ката лазы печени крыс в норме и при некоторых экстремальных воздействиях на организм. Дисс. ……канд. наук. ЛХФИ, Л., 1983; 175 с.Копылов ПХ. Изучение биосинтеза и посттрансляционного созревания отдельных молекулярных форм ката лазы печени крыс в норме и при некоторых экстремальных воздействиях на организм. Дисс. ……канд. наук. ЛХФИ, Л., 1983; 175 с.Nakamura A, Minakami S. Turnover of hepatic catalase modified by aminotriazole. J Biochem 1973; 74( 4): 683689Nakamura A, Minakami S. Turnover of hepatic catalase modified by aminotriazole. J Biochem 1973; 74( 4): 683689Poole B, Leighton F, de Duve Ch. The synthesis and turnover of rat liver peroxisomes. J Cell Biol 1969; 41: 536546Poole B, Leighton F, de Duve Ch. The synthesis and turnover of rat liver peroxisomes. J Cell Biol 1969; 41: 536546Carney JM, StarkeReed PE, Oliver CN et al. Reversal of agerelated changes in brain protein oxidation, decrease in enzymatic activity, and loss in temporal and spatial memory by chronic administration of the spin trapping compound Ntret butilaphenilnitrone. Proc Nath Acad Sci USA 1991; 88: 3633 3636Carney JM, StarkeReed PE, Oliver CN et al. Reversal of agerelated changes in brain protein oxidation, decrease in enzymatic activity, and loss in temporal and spatial memory by chronic administration of the spin trapping compound Ntret butilaphenilnitrone. Proc Nath Acad Sci USA 1991; 88: 3633 3636Комов ВП, Рахманина ТФ. Синтез каталазы печени крыс при опухолевом росте. Вопр онкологии 1974; 20 (11): 4850Комов ВП, Рахманина ТФ. Синтез каталазы печени крыс при опухолевом росте. Вопр онкологии 1974; 20 (11): 4850

The authors declare that there are no conflicts of interest present.