Preview

Нефрология

Расширенный поиск

СОСТОЯНИЕ СИСТЕМЫ ГЛУТАТИОНА В ТКАНЯХ ПАРЕНХИМАТОЗНЫХ ОРГАНОВ ЛАБОРАТОРНЫХ ЖИВОТНЫХ ПРИ ПОВТОРНОМ ВВЕДЕНИИ ЦИКЛОФОСФАНА

https://doi.org/10.24884/1561-6274-2006-10-4-82-86

Полный текст:

Аннотация

ЦЕЛЬ ИССЛЕДОВАНИЯ. Комплексное изучение состояния системы глутатиона и интенсивности процессов перекисного окисления липидов в тканях печени и почек белых беспородных крыс при повторных введениях циклофосфана (ежесуточно в течение 3-10 дней в дозах 20 и 40 мг/кг массы на каждое введение). МАТЕРИАЛ И МЕТОДЫ. Спектрофотометрическое определение концентрации восстановленного глутатиона, сульфгидрильных групп белков, малонового диальдегида, диеновых конъюгат и активности глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы, глутатионредуктазы, глутатионпероксидазы, глутатион-S-трансферазы, каталазы в тканях 50 животных. РЕЗУЛЬТАТЫ. Показано, что данная форма интоксикации сопровождается выраженными изменениями состояния системы глутатиона в тканях печени и почек отравленных животных (снижение содержания сульфгидрильных групп белков, нарушения активности глутатионредуктазы, глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы, глутатионпероксидазы и глутатион-S-трансферазы), активацией процессов перекисного окисления липидов. Обсуждены причины возникновения данных биохимических сдвигов, их межтканевые отличия и их роль в реализации цитотоксического действия циклофосфана. ЗАКЛЮЧЕНИЕ. Установлена патогенетическая роль истощения функциональных возможностей системы глутатиона и активации свободнорадикальных процессов в реализации цитотоксического действия алкилирующих препаратов.

Об авторах

В. А. Кашуро
Военно-медицинская академия, г. Санкт-Петербург
Россия
кафедра клинической биохимии и лабораторной диагностики


С. И. Глушков
Военно-медицинская академия, г. Санкт-Петербург
Россия
кафедра клинической биохимии и лабораторной диагностики


А. И. Карпищенко
Военно-медицинская академия, г. Санкт-Петербург
Россия
кафедра клинической биохимии и лабораторной диагностики


Т. М. Новикова
Военно-медицинская академия, г. Санкт-Петербург
Россия
кафедра клинической биохимии и лабораторной диагностики


Т. И. Глушкова
Военно-медицинская академия, г. Санкт-Петербург
Россия
кафедра клинической биохимии и лабораторной диагностики


Л. В. Минаева
Военно-медицинская академия, г. Санкт-Петербург
Россия
кафедра клинической биохимии и лабораторной диагностики


С. А. Сибирев
Военно-медицинская академия, г. Санкт-Петербург
Россия
кафедра клинической биохимии и лабораторной диагностики


Список литературы

1. Винькова ЕМ, Баталин ВА. Пульстерапия цитостатиками больных гломерулонефритом. Сборн трудов III нефрол семинара. СПб, 1995: 225–226

2. Машковский МД. Лекарственные средства. Вильнюс, 1993; 2: 528

3. Проценко ЛД, Булкина ЗП. Химия и фармакология синтетических противоопухолевых препаратов . Наук думка, Киев, 1985; 286

4. Тиунов ЛА. Механизмы естественной детоксикации и антиоксидантной защиты. Вестник РАМН 1995; (3):9–13

5. Gurtoo HL, Hipkens JH, Sharma SD. Role of glutathione in the metabolism-dependent toxicity and chemotherapy of cyclophosphamide. Cancer Res 1981; 41 (9): 3584-3591

6. Yuan ZM, Smith PB, Brundrett RB et al. Glutathione conjugation with phosphoramide mustard and cyclophosphamide A mechanistic study using tandem mass spectrometry. Drug Metab Dispos 1991; 19 (3): 625-629

7. Ellman GL. Tissue sulfhydryl groups. Arch Biochem. Biophys 1959; 82(1): 70-77

8. Bellomo G, Thor H, Orrenius S. Modulation of cellular glutathione and protein thiol status during quinone metabolism. Meth. Enzymol 1990; 186: 627-635

9. Uchiyama M, Michara M. Determination of malonaldehyde precursor in tissues by thiobarbituric acid test. Anal Biochem 1978; 86 (1): 271-278

10. Carlberg I, Mannervik B. Glutathione reductase. Meth Enzymol 1985; 113:484-490

11. Kornberg A, Horecker BL, Smyrniot PZ. Glucose-6-phosphate dehydrogenase – 6-phosphogluconic dehydrogenase. Meth Enzymol 1955; l.1:323-327

12. Гаврилова АН, Хмара НФ. Определение активности глутатионпероксидазы эритроцитов при насыщающих концентрациях субстратов. Лаб дело 1986; (12): 21-24

13. Habig WH, Jakoby WB. Assay for differentiation of glutathione S-transferases. Meth Enzymol 1981; 77: 398-405

14. Peterson GL. Simplification of protein assay method of Lowry et al. Which is more generally applicable. Anal Biochem 1977; 83 (2): 346-356


Для цитирования:


Кашуро В.А., Глушков С.И., Карпищенко А.И., Новикова Т.М., Глушкова Т.И., Минаева Л.В., Сибирев С.А. СОСТОЯНИЕ СИСТЕМЫ ГЛУТАТИОНА В ТКАНЯХ ПАРЕНХИМАТОЗНЫХ ОРГАНОВ ЛАБОРАТОРНЫХ ЖИВОТНЫХ ПРИ ПОВТОРНОМ ВВЕДЕНИИ ЦИКЛОФОСФАНА. Нефрология. 2006;10(4):82-86. https://doi.org/10.24884/1561-6274-2006-10-4-82-86

For citation:


Kashuro V.A., Glushkov S.I., Karpishchenko A.I., Novikova T.M., Glushkova T.I., Minaeva L.V., Sibirev S.A. THE STATE OF THE GLUTATHIONE SYSTEM IN PARENCHYMAL ORGAN TISSUES OF LABORATORY ANIMALS AFTER REPEATED ADMINISTRATION OF CYCLOPHOSPHAMIDE. Nephrology (Saint-Petersburg). 2006;10(4):82-86. (In Russ.) https://doi.org/10.24884/1561-6274-2006-10-4-82-86

Просмотров: 36


ISSN 1561-6274 (Print)
ISSN 2541-9439 (Online)