Preview

Нефрология

Расширенный поиск

ОБМЕН КАТАЛАЗЫ У КРЫС ПРИ ХРОНИЧЕСКОМ ГЛОМЕРУЛОНЕФРИТЕ

https://doi.org/10.24884/1561-6274-2004-8-3-70-73

Полный текст:

Аннотация

ЦЕЛЬЮ ИССЛЕДОВАНИЯ было изучение обмена каталазы у экспериментальных животных при хроническом гломерулонефрите. МАТЕРИАЛ И МЕТОДЫ. Работу проводили на беспородных белых крысах-самцах массой тела 140160 г. Экспериментальную модель гломерулонефрита (нефрит Хейманна) вызывали у лабораторных животных внутримышечным введением гомогената почек здоровых крыс в полном адъюванте Фрейнда. Исследование биохимических показателей у крыс определяли через 3 недели после аутоиммунизации животных. РЕЗУЛЬТАТЫ. В предыдущей работе нами было установлено, что при хроническом гломерулонефрите в результате окислительного стресса происходит резкое падением активности каталазы. Как показало проведенное исследование, это связано с резким угнетением скорости накопления (Ks) ферментативного белка (от 5 до 8 раз) в крови, почках и печени крыс при гломерулонефрите по сравнению с контрольными животными и приводит к достоверному снижению концентрации каталазы в этих тканях. Одновременно наблюдали, повидимому, компенсаторное уменьшение распада (Kd) ферментативного белка и, как следствие, увеличение времени его «полужизни» (t1/2), что в какой-то мере компенсировало дефицит новосинтезированных молекул каталазы. ЗАКЛЮЧЕНИЕ. В работе было однозначно установлено, что обнаруженное ранее достоверное падение активности каталазы в крови, почках и печени крыс при развитии гломерулонефрита обусловлено резким снижением скорости его биосинтеза / накопления в этих тканях.

Об авторах

Н. В. Кириллова
Санкт-Петербургская государственная химико-фармацевтическая академия
Россия

Кафедра биохимии



М. М. Дебель
Санкт-Петербургская государственная химико-фармацевтическая академия
Россия

Кафедра биохимии



Список литературы

1. Альдебель ММ, Кириллова НВ. Окислительное повреждение белков при экспериментальном гломерулонефрите. Нефрология 2003; 6 (2): 7376

2. Halliwell B. Free radicals, antioxidants and human disease: curiosity, cause, or consequence. Lancet 1994; 344: 721724

3. Fridovich I. Superoxide radical and Superoxide dismutase. Annu Rev Biochem 1995; 64: 97112

4. Escobar JA, Rubio MA, Lissi EA. SOD and catalase inactivation by singlet oxygen and peroxyl radicals. Free Radical Biol Med 1996; 20 (3 ): 285290

5. Fridovich I. Superoxide dismutase anion radical, superoxide dismutases, and related matters. J Biol Chem 1997; 272: 1851518517

6. Wallace SS. Oxidative stress and the molecular biology of antioxidant defenses. In: Scandalios JG ed. CSHL Press, 1997; 4990

7. Западнюк ИП, Западнюк ВИ, Захария УА, Западнюк БВ. Лабораторные животные. Разведение, содержание, использование в эксперименте. Вища школа, Киев, 1983; 383

8. Альбини Б. Иммунопатология почки. Медицина, М., 1983; 116259

9. Butler E. Red cell metabolism. New York; London, 1975; 198

10. Chiga M, Redy J, Svoboda D. Degradation kinetics of liver catalase in rats treated with ethylαp chlorphenoxyisobutirate. Lab Invest 1971; 25: 4952

11. Schimke RT, Bradly MO. Properties of protein turnover in animal cells and a possible role for turnover in quality control of proteins. Proteinases and biological control. In: Reich E, Rifkin DE, Shaw E, eds. Gold Spring Harbor Lab., 1975; 2: 515 530

12. Price VE, Strerling WR, Tarantola VA, Rеchcingle MJ. The kinetics of catalase synthesis and distruction in vivo. J Biol Chem 1962; 237: 3468 – 3476

13. Смирнова ГВ, Музыка НГ, Глуховенко МН, Октябрьс кий ОН. Устойчивость к окислительному стрессу у штаммов E. coli, дефицитных по синтезу глутатиона. Биохимия 1999; 64 (10): 13181324

14. Fridovich I. Biological effects of the superoxide radical. Arch Biochem Biophys 1986; 247: 111

15. Arias IM, Dogle D, Schimke RT. Studies on the synthesis and dagradation of the endoplasmic reticulum of rat liver. J Biol Chem 1969; 244 (12): 33033315

16. Jones GL, Msters CJ. On the turnover and proteolysis of catalase in tissue of the guinea pig and acatalasemic mice. Acta Biochem Biophys 1976; 173: 463489

17. Loewen PC. Molecular Biology of free radical scavering systems. Laboratory Press Cold Spring Harbor, NewYork, 1992; 97115

18. Копылов ПХ. Изучение биосинтеза и посттрансляционного созревания отдельных молекулярных форм ката лазы печени крыс в норме и при некоторых экстремальных воздействиях на организм. Дисс. ……канд. наук. ЛХФИ, Л., 1983; 175 с.

19. Nakamura A, Minakami S. Turnover of hepatic catalase modified by aminotriazole. J Biochem 1973; 74( 4): 683689

20. Poole B, Leighton F, de Duve Ch. The synthesis and turnover of rat liver peroxisomes. J Cell Biol 1969; 41: 536546

21. Carney JM, StarkeReed PE, Oliver CN et al. Reversal of agerelated changes in brain protein oxidation, decrease in enzymatic activity, and loss in temporal and spatial memory by chronic administration of the spin trapping compound Ntret butilaphenilnitrone. Proc Nath Acad Sci USA 1991; 88: 3633 3636

22. Комов ВП, Рахманина ТФ. Синтез каталазы печени крыс при опухолевом росте. Вопр онкологии 1974; 20 (11): 4850


Для цитирования:


Кириллова Н.В., Дебель М.М. ОБМЕН КАТАЛАЗЫ У КРЫС ПРИ ХРОНИЧЕСКОМ ГЛОМЕРУЛОНЕФРИТЕ. Нефрология. 2004;8(3):70-73. https://doi.org/10.24884/1561-6274-2004-8-3-70-73

For citation:


Kirillova N.V., Debel M.M. CATALASE METABOLISM IN RATS WITH CHRONIC GLOMERULONEPHRITIS. Nephrology (Saint-Petersburg). 2004;8(3):70-73. (In Russ.) https://doi.org/10.24884/1561-6274-2004-8-3-70-73

Просмотров: 34


ISSN 1561-6274 (Print)
ISSN 2541-9439 (Online)